مقاله رشته علوم آزمایشگاهی با عنوان الکتروفورز

اختصاصی از اینو دیدی مقاله رشته علوم آزمایشگاهی با عنوان الکتروفورز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

مقاله رشته علوم آزمایشگاهی با عنوان الکتروفورز

مروزه الکتروفورز شاید اصلی ترین تکنیک برای جداسازی ملکولها در آزمایشگاه‌های سلولهای زیستی است. زیرا تکنیک قدرتمندی است و هنوز به طور معقولانه ای آسان و ارزان است و خیلی آسان و پیش پا افتاده شده است. علی رغم بسیاری  از آرایش های فیزیکی برای دستگاه ها و صرف نظر از محیطی که ملکولها اجازه مهاجرت در آن دارند جداسازی با الکتروفورز به توزیع بار در ملکولی که جداسازی می شود بستگی دارد. الکتروفورز می تواند یک بعدی یا دو بعدی باشد. الکتروفورز یک بخشی برای جداسازی اغلب پروتئین‌های روتین و اسید نوکلئیک استفاده می شود. بخش دوم الکتروفورز برای جداسازی پروتئین هایی که در اثر انگشت هستند استفاده می شود. محیط کمکی برای الکتروفورز می تواند در ژل در لوله یا در ورقه های صاف خوابیده تشکیل شود لوله ها برای جداسازی یک بعدی استفاده می شوند و زمانی که ورقه ها فضای سطحی بلندی را اشغال می کنند برای جداسازی دو بعدی بهترند. شکل 1-4 نوعی واحد الکتروفورز ورقه ای تخت را نشان می دهد. زمانی که  دیترجنت SDS سدیم دو دسیل سولفات با پروتئین ها استفاده می شود، همه پروتئین ها دارای بار منفی می شوند به وسیله وابستگی به آنیون سدیم دودسیل سولفات در زمان جدا سازی با ژل پلی آکریلامید طرز عمل و رویه با پلی آکریلامید ژل الکتروفورز خلاصه می شود این تکنیک برای تعیین وزن مولکولی استاندارد شده است. ژل های پلی آکریلامید از پلیمریزه کردن دو ترکیب تشکیل شده اند. آکریلامید و N , N متیلن بیس آکریلامید.

و ...
در فرمت word
قابل ویرایش
در 17 صفحه

تحقیق در مورد الکتروفورز

اختصاصی از اینو دیدی تحقیق در مورد الکتروفورز دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

تعداد صفحه22

فهرست مطالب

الکتروفورز

لکتروفورز ژل

3-   روشهای آماده سازی نمونه 3-2-    انواع نمونه ها

-2-1- نمونه های محلول

-2-2- نمونه های بافتی

-2-3- سلولها

به سبب اینکه ماکرومولکول های زیستی مانند دی‌ان‌ای و پروتئین ها باردار هستند می‌توان با قرار دادن آنها در یک میدان الکتریکی، آنها را بر اساس خواص فیزیکی مانند شکل فضایی، وزن مولکولی و بار الکتریکی، تفکیک کرد. برای این منظور از روشی بنام الکتروفورز استفاده می‌شود. روش های مختلف الکتروفورزی برای تفکیک و مطالعه بیومولکول ها اعم از اسید های نوکلئیک یا پروتئین ها ابداع شده است.

االکتروفورز

از یک محیط نیمه جامد (ژل) به عنوان فاز ثابت استفاده می‌شود. این نوع الکتروفورز برحسب نوع ژل به کار گرفته شده به دو نوع الکتروفورز ژل پلی‌اکریل آمید ( PAGE) و الکتروفورز ژل آگارز تقسیم می‌شود. الکتروفورز PAGE دارای قدرت تفکیک بسیار بالائی بوده و برای تفکیک پروتئین ها و اسید های نوکلئیک به کار گرفته می‌شود. به منظور بررسی پروتئین ها با استفاده از PAGE، به سبب اینکه پروتئین ها دارای بار مختلف هستند، معمولاً برای اینکه تفکیک فقط براساس وزن مولکولی انجام شود به بافر ماده شیمیائی SDS (سدیم دو دسیل سولفات ) اضافه می‌شود. SDS مولکول بزرگی با بار منفی می‌باشد. این ماده باعث واسرشت شدن پروتئین ها شده و به آنها متصل می‌شود. به ازای هر دو اسید آمینه، یک مولکول SDS به پروتئین متصل می‌شود که باعث القاء بارمنفی متناسب با وزن مولکولی به پروتئین می‌شود. هر چه غلظت پلی اکریل آمید بیشتر باشد قدرت تفکیک ژل بیشتر خواهد بود و مولکول های دارای وزن مولکولی نزدیک به هم را بهتر تفکیک می‌نماید. برای تفکیک اسیدهای نوکلئیک در صورت امکان از ژل آگارز استفاده می‌شود. تهیه ژل مزبور به مراتب سریعتر وآسانتر از ژل پلی اکریل آمید بوده و هزینه کمتری را در بر می‌گیرد. معمولاً

طراحی الکترود سقفی (سیلینگ) برای جداسازی سلول با استفاده از دی الکتروفورز مثبت و نیروی گرانش مایل

اختصاصی از اینو دیدی طراحی الکترود سقفی (سیلینگ) برای جداسازی سلول با استفاده از دی الکتروفورز مثبت و نیروی گرانش مایل دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

عنوان انگلیسی: 

Design of Ceiling Electrode for Cell Separation using Positive Dielectrophoresis and Inclined Gravity

عنوان فارسی:

طراحی الکترود سقفی  (سیلینگ)  برای جداسازی سلول با استفاده از دی الکتروفورز مثبت و نیروی گرانش مایل

تعداد صفحات مقاله اصلی: 4 صفحه

تعداد صفحات ترجمه: 9 صفحه

سال انتشار: 2014

مجله

World Automation Congress

Abstract—Dielctrophoresis (DEP) is a movement of particles in medium by a force, which is generated in non-uniform electric fields. The Dielectrophoretic force (DEP force) depends on the geometry of an electrode. In this paper, the design and the simulation of the ceiling electrode to separate biological cells by  using positive dielectrophoresis and inclined gravity are  presented. The positive DEP force which is generated around the designed ceiling electrode is measured by inclined gravity.

Keywords-component; Dielectrophoresis (DEP); Positive Dielectrophoretic force; Ceiling electrode; Inclined Gravity

چکیده

دی الکتروفورز (DEP) به حرکت ذرات در محیط توسط نیروی که در میدان های الکتریکی غیر یکنواخت تولید شده است، گفته می شود. نیروی دی الکتروفورز (نیروی DEP) به هندسه الکترود بستگی دارد. در این مقاله، طراحی و شبیه سازی الکترود سقف (سیلینگ) برای جداسازی سلول های بیولوژیکی با استفاده از دی الکتروفورز مثبت و نیروی گرانشی مایل ارائه شده است. دی الکتروفورز مثبت که در اطراف الکترود سقف (سیلینگ) طراحی شده تولید می شود، توسط نیروی گرانشی مایل اندازه گیری شد.

کلیدواژه – مولفه؛ دی الکتروفورز (DEP)؛ نیروی دی الکتروفورز مثبت؛ الکترود های سقفی (سیلینگ)؛ نیروی گرانشی مایل

Contents

1- مقدمه. 1

2- مواد و روشها 2

الف) نیروی دی الکتروفورز (نیروی DEP) 2

ب) نیروی گرانش مایل... 3

ج) الکترود سقف [8، 13]. 4

راه اندازی آزمایشی... 5

الف) طراحی الکترود دارای شکاف رودخانه ای شکل... 5

ب) دستگاه دی الکتروفورز برای اندازه گیری نیروی دی الکتروفورز مثبت.... 6

4- نتایج و بحث.... 7

5- نتیجه گیری... 7

مقاله تاریخچه ی الکتروفورز دو بعدی

اختصاصی از اینو دیدی مقاله تاریخچه ی الکتروفورز دو بعدی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

الکتروفورز روشی است که در آن نمونه هایی که بار الکتریکی دارند، تحت تأثیر یک میدان الکتریکی از میان شبکه ای متخلخل حرکت می کنند و از یکدیگر جدا می شوند. سیر تکوین وتکامل این روش در جداسازی پروتئینها ارتباط تنگاتنگی با تلاشهای انجام شده در بررسی پروتئینهای سرم دارد.

در سال1937، "Tiselius" روشی برای جداسازی الکتروفورتیک پروتئینهای سرم ابداع کرد. انگیزه اصلی برای طراحی این روش، که بعدها به الکتروفورز منطقه ای " Zone Electrophoresis" مشهور شد، مشکلاتی بود که درحین بررسی پروتئینهای سرم وجود داشت. "Tiselius" برای اولین بار  فراکشن های آلفا ، بتا، و گاما را در سرم تشریح و نام گزاری کرد. وی به خاطر تحقیق بر روی الکتروفورز و آنالیز جذبی، بخصوص اکتشافاتی که ماهیت پیچیده ی پروتئینهای سرم را مشخص می کرد، جایزه ی نوبل شیمی را در سال 1948 از آن خود کرد.

نقطه ی عطف در توسعة الکتروفورز در دهه های 40 و 50 زمانی روی داد که علاوه بر الکتروفورز منطقه ای دو روش دیگر نیز ظهور کردند: ایزوالکتروفوکوسینگ ", IEFIsoelectrofocusing" و ایزوتاکوفورزیز " Isotachophoresis". بنابراین در آن زمان امکان انجام آنالیزهای جداسازی الکتروفورتیک سه گانه بر روی مخلوطهای پروتئینی یا بصورت جدا یا در ترکیب با همدیگر بوجود آمد.

اولین تجارب در جداسازی توسط الکتروفورز دوبعدی به کارهای Smithies  و Poulik در سال 1956 باز می گردد که با بکار بردنِ ترکیبی از الکتروفورز بر روی کاغذ و بر روی ژل نشاسته پروتئین های سرم را جداو تفکیک کردند.

پیشرفتهای بعدی در فناوری الکتروفورز، نظیر استفاده از پلی آکریل آمید و استفاده از شیبهای غلظتی پلی آکریل آمید، به سرعت در جداسازی های دو بعدی به کار گرفته شد. به خصوص استفاده از"IEF" در جداسازی دو بعدی این امر را امکان پذیر ساخت که جداسازی بُعد اول بر پایه خصوصیات بار الکتریکی پروتین ها صورت پذیرد. در سال 1970 الکتروفورز ژل پلی آکریل آمید به همراه سدیم دو دسیل سولفات " Sodium Dodecylsulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis, SDS-PAGE" توسط "Laemmli" معرفی شد.  ترکیب "IEF"  با "SDS-PAGE" در بُعد دوم منجر به ابداع روشی گشت که پروتئین ها را بر پایه دوعامل متفاوت یعنی بار الکتریکی و جرم مولکولی از یکدیگر جدا می ساخت. این روش برای انواع متفاوتی از نمونه ها با خواص حل پذیری متفاوت انطباق یافت؛ بدین معنی که استفاده از اوره و دترجنت های غیریونی در "IEF"، امکان محلول سازی نمونه های متفاوت را فراهم نمود. بدین ترتیب تا سال 1975 یک سیستم الکتروفورز دوبعدی تکامل یافت که می توانست برای آنالیز مخلوط های پروتئینی بدست آمده از کلِ یک سلول یا بافت ها بکار گرفته شود. براساس این پیشرفتها "O’Farrell" درسال 1975 روش الکتروفورز دوبعدی را که برای جداسازی پروتئینهای "E.coli" بهینه شده بود، گزارش کرد. او در این روش از ایزوالکتروفوکوسینگ در ژلهای پلی آکریل آمید  استوانه ای که حاوی 8% اوره و 2% "NP40"  بود، در ترکیب با"SDS-PAGE" ناپیوسته ی"Laemmli" استفاده کرد.

ترکیب جداسازی بر پایه بارالکتریکی (نقطه ایزوالکتریک یاpI) وجداسازی براساس اندازه (جرم مولکولی نسبی یا Mr ) باعث می شود که پروتئین های نمونه در پهنای ژلِ دوبعدی توزیع شوند. این شگرد اساس پیشرفت و تکامل الکتروفورز دوبعدی را در 30 سال بعدی تشکیل داد به طوری که تا کنون هزاران مقاله با استفاده از آن انتشار یافته است.

این مقاله به صورت  ورد (docx ) می باشد و تعداد صفحات آن 55صفحه  آماده پرینت می باشد

چیزی که این مقالات را متمایز کرده است آماده پرینت بودن مقالات می باشد تا خریدار از خرید خود راضی باشد

مقالات را با ورژن  office2010  به بالا بازکنید