آزمایش های روزمره انعقادی و جنبه های کنترل کیفی

اختصاصی از اینو دیدی آزمایش های روزمره انعقادی و جنبه های کنترل کیفی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

دانلود برهمکنشهای خون – بیومتریال و انعقاد

اختصاصی از اینو دیدی دانلود برهمکنشهای خون – بیومتریال و انعقاد دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

 

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 

تعداد صفحه:42

فهرست و توضیحات:

مقدمه

تجزیه و تحلیل

محصولات

روش تحقیق

سابقه تحقیق

اصطلاحات و مفاهیم

برهمکنشهای خون – بیومتریال و انعقاد

مقدمه

سلولهای منبع خون

نظر بیولوژیکی

منشأ تمام سلول های خونی مغز استخوان است که در آنجا به واسطه فرآیند پیچیده ای موسوم به هماتوپوایسیس (Hematopoiesis) تولید می شوند . در هنگام تولد ، مغز استخوان موجود در بدن قرمز بوده و سلول های خونی تولید می کند اما با گذشت زمان ، مقدار زیادی از آن به بافت زرد رنگی (Adipose) تبدیل گشته و فرآیند تولید سلول های خونی متوقف می گردد . در هنگام استرس و بیماری این تغییر می تواند برعکس شود . با رسیدن انسان به سن بلوغ ، مغز استخوان های قرمز تولید کننده سلول های خونی ، بیشتردر استخوان های Cancellous (استخوانی با ساختار باز ومتخلخل) مثل دو انتهای استخوان های بازو (Humerae) ، استخوان های درشت نی (Tibiae) و ران (Femurs) و در قسمت هایی از لگن (Pelvis) ، دنده ها (Ribs) و جناغ (Sternum) ، یافت می شوند . داخل مغز استخوان قرمز ، استروما (Stroma) قرار دارد (این کلمه از واژه ای یونانی به معنی " تخت خواب " گرفته شده است) . استروما یک شبکه سه بعدی از بافت اسفنجی است که عمدتا ً از سلول ها و رشته های استحکام بخش تشکیل شده است  . در داخل استروما سینوس ها (فضاهای خالی) و مویرگ های سینوسوئیدال (Sinusoidal Capillaries) قرار دارند که ذخیره خونی را برای محفظه مغز استخوان تأمین می کنند . سلول های خونی که به طور مستمر در استروما تولید می شوند با فشار وارد مویرگ های سینوسوئیدال شده و از آنجا به جریان خون راه پیدا می کنند تا به سایر قسمت های بدن برسند .

مطالعه و مقایسه داربست های الیافی و متخلخل تولید شده به روش انعقاد حرارتی

اختصاصی از اینو دیدی مطالعه و مقایسه داربست های الیافی و متخلخل تولید شده به روش انعقاد حرارتی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

این پاورپوینت شامل 18 اسلاید مربوط به سمینار کارشناسی ارشد با رفرنس گذاری دقیق و به صورت فارسی می باشد. 

دانلود مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

اختصاصی از اینو دیدی دانلود مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

چکیده:
انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

مقدمه:
کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین می باشد(Xiong, 2000). پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.
Kristinsson و Hultin در سال 2003 نشان داده است که ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است ( Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای ( Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).
Klesk و همکارانش در سال 2000 مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود زمانی که در درمای 90 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه حرارت دهی شد.
ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد ( Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

2- مواد و روش ها:
2-1: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در 24 ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های 6 میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر 5 درجه سانتی گراد.

2-2: تدارک ماهیچه شسته شده:
ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی 1:3 و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای 15 دقیقه و هر 5 دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی 2/0 % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

2-3: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی 1:9 مخلوط و سپس به مدت 60 ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت 30 ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی 40% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.
مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در 2.5,2.9,11,11.2 تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH 2 مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور 10000g به مدت 2 دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی 5/5 و دوباره سانتریفوژ شد در دور10000g برای 20 دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

2-4: محتویات رطوبتی:
برای تعیین رطوبت ایزوله های پروتئین و ماهیچه های شسته شده تقریبا 5 گرم نمونه در یک دستگاه توازن رطوبتی ( CSC Scientific Company. Inc, Fair fax,VA)قرار گرفت. تهیه نمونه اولیه برای اندازه گیری های تغییر شکل ماده شامل ایزوله پروتئین وپروتئین شسته شده تنظیم شد با 90% رطوبت بوسیله اضافه کردن آب مقطر بر اساس فرمول زیر:

برای کیفیت آنالیز ژل ایزوله های پروتیئن تا 83% رطوبت تنظیم شد با استفاده از خروج آب بصورت دستی.
ماهیچه های شسته شده نیاز به سانتریفوژ داشت که این کار انجام شد در دور 10000g به مدت 20 دقیقه در یک دستگاه سانتریفوژ RC-5B با استفاده از روتور ( GS-3) برای رسیدن به رطوبت مطلوب.

2-5: تغیر شکل ماده: نمونه ها برای تغییر شکل ماده آماده شد توسط قرار دادن 25 تا 30 گرم ایزوله پروتئین/ ماهیچه شسته شده ( 20% رطوبت) در یک بشر پلاستیکی 100 میلی لیتری. ماهیچه شسته شده/ ایزوله همگن شدند با یک نگهدارنده دستی Tissue Tearor ( Biospec Products, Inc., Bartlesvill. CK) برای یک دقیقه با سرعت 6، سپس 25 میلی مولار از سدیم فسفات دوظرفیتی اضافه شد و دوباره همگن شد برای 2 دقیقه روی همان سرعت جهت مخلوط شدن. در نهایت نمک 2% اضافه شد و مخلوط شد با یک قاشق استیل.
pH خمیر تنظیم شد روی 1/7-2/7 با NaOH 2 مولار و پیرو آن با یک قاشق استیل مخلوط شد.
بعد از تنظیم pH با یک پارافیلم درب آن بسته شد و روی یخ قرار گرفت به مدت 30 دقیقه قبل از اندازه گیریها.
نمونه ها از نظر زمانی شامل 30 دقیقه بود که تا 60-50 دقیقه در نظر گرفته شد. تغییرات ویسکوالاستیک روی حرارت و سرمادهی با استفاده از AR2000 Adwanced Rheometer تعیین شد (TA Instrument, New Castle, DE).
تقریبا 20 گرم از نمونه ها قرار گرفت در اتاق نمونه در 5 درجه سانتی گراد و حرارت دهی شد تا یک شکاف مخصوص ایجاد شود. بعد از رسیدن به این شکاف نمونه ها حذف شدند با یک قاشق استیلو یک لایه روغن معدنی جایگزین شد و روی نمونه قرار گرفت تا از بخار شدن در زمان حرارت دهی ممانعت بعمل آورد. شکاف پوشش داده شد با یک دریچه رطوبت فلری برای جلوگیری از بخار شدن.
نمونه ها حرارت دهی شد با استفاده از 5 تا 80 درجه سانتی گراد با یک سرعت 2c/min ( 2 درجه سانتی گراد در هر دقیقه) و خنک شدند از 80 به 5 درجه سانتی گراد با همان سرعت و ارزیابی شد با استفاده از یک فرکانس 1/0 هرتزی و حداکثر استرین ها در 01/0 بود ( Kristinsson & Hultin 2003).

2-6: کیفیت ژل: تقریبا 130 گرم از ماهیچه ایزوله/ شسته شده وزن شد و در یک مینی چاپر ریخته شد ( Sunbeam Products Inc,Boca Raton,FL) با بافر فسفات سدیم 25 میلی مولار دو ظرفیتی اضافه شده بعد از خرد شدن برای 20 ثانیه و بعد از یک دقیقه نمک 2% اضافه شد.
pH تنظیم شد بر روی 2/7-1/7 توسط اضافه کردن NaOH 2مولار بصورت قطره قطره. خمیر مخلوط شد به مدت 4 دقیقه با تمام مراحل انجام شده در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد. خمیر معمولا انباشته می شود درون یک تیوب های استیل با قطر 19 میلی متر و در نهایت ممهور شد با یک سرپوش لاستیکی و بسته شد با یک گیره پلاستیکی.
خمیر پخته شد برای 30 دقیقه در حرارت 80 درجه سانتی گراد در یک حمام آب و خنک شد در آب یخ به مدت 15 دقیقه. ژل ها حذف شدند از لوله های استیل و قرار گرفتند در کیسه های زیپ دار و ذخیره شدند در یک اتاق سرد در دمای 4 درجه سانتی گراد به مدت 48 ساعت قبل از آزمایشات.
بعد از نگهداری ژل ها به مدت 48 ساعت در 4 درجه سانتی گراد با استفاده از چاقو به اندازه 7/28 میلی متری بریده شدند. بعد از اینکه به دمای اتاق رسید ( حدود 40 دقیقه) ژل ها بدرون اشکال دمبلی هل داده می شوند با یک قطر حداقل یک سانتی متر. ژل ها مورد آزمون قرار گرفتند با استفاده از یک دیسکومت اصلاح شده (Gel Consultants, Raleigh, NC) و ژل ها رسوب داده شدند با 5/2 دور در دقیقه. استرس برشی ( مقاومت به شکستگی) و استرس برشی ( فاصله تا شکستگی ) ژلها بدست آمد با استفاده از نرم افزار کامپیوتری که وصل شده بود به دیسکومتر.

2-7: پیچ خوردگی:
آزمون پیچ خوردگی به مدت 60 ساعت نگهداری در دمای 4 درجه سانتی گراد مطابق روش Kudo, Okado و Miyauchi (1973) انجام شد.
تقریبا قطعات 3 میلی متری بریده شده و پیچ خورده شدند توسط دست در دمای اتاق. توانایی ژل ها برای پیخوردن نمره بندی شد با استفاده از سیستم 5 تایی.

2-8: ظرفیت نگهداری آب:
ظرفیت نگهداری آب ژل ها در پردازش تعیین شد با استفاده از Feng و Haltin در سال 2001 که جهت خروج آب فشار دادند که برای قطعات ضخیم 3 میلی متری در فشار 3000g برای یک دقیقه. نمونه ها ساندویچی شدند بین دو لایه کاغذ فیلترواتمن ( Whatman, Inc, Clifton, NJ) که جذب کرد آب قابل ملاحظه ای را. وزن قبل و بعد از فشار ثبت شد و محتویات رطوبت تعیین شد توسط خشک شدن نمونه ها بصورت شبانه در دمای 106 درجه سانتی گراد در یک آون رطوبت.

2-9: محتویات سولفیدریلی:
سولفیدریل کلی (SH) تعیین شد روی خمیر پروتئین قبل از ریخته شدن و روی ژل بعداز ریخته شدن با استفاده از روش Choi, Park 2002 با مقداری تغییرات. خمیرها و ژل رقیق شدند 100 برابر برای رسیدن به یک غلظت پروتئین بین1, 2 mg/ml . محلول پروتئین اضافه شد به 5/2 میلی لیتر اوره 8 مولاری، SDS 2%, 10mm EDTA در بافر 0.2 M Tris –HCl در pH=7.1.
برای این محلول 50 میکرولیتر از 10 mM Elllmans reagent اضافه شد و حرارت داده شد در یک حمام آب در حراردت 40 درجه سانتی گراد به مدت 15 دقیقه. بعد از واکنش میزان جذب محلول اندازه گیری شد در 420 نانومتر با استفاده از یک اسپکتروفوتومتر ( Agilent Technologies, Palo Alto,.CA) Agilent 8453 UV-VIS و SH نهایی محاسبه شد با استفاده از یک ضریب رسوب 13600 mol/cm .

2-10: آمار:
آنالیز تنوع ( واریانس) استفاده شده برای تعیین اختلاف بین تیمارها. تمامی نتایح آنالیز شدند با استفاده از یک سیستم آنالیز آماری (SAS). نتایج بصورت انحراف معیار بیان شدند.

3- نتایج و بحث:
توانایی شکلدهی ژل ماهیچه Tilapia آماده شد با پردازش قلیایی و اسیدی که تعیین شد و مقایسه شد با توانایی شکل گیری ژل ماهیچه سفید Tilapia شسته شده. خصوصیات ژل ارزیابی شد با استفاده از استرس کوچک و تغییرات ویسکوالاستیک و استرس بزرگ ( پیچش)،پیچ خوردگی و ظرفیت نگهداری آب. ژل ها آماده شدند با اضافه کردن و بدون اضافه کردن نمک 2% و خمیر با pH=7.1 – 7.2 تنظیم شد که این شرایط برای انعقاد و ژله ای شدن ماهیچه ماهی مناسب است.

3-1: پیچش:
استرس برشی ( مقاومت به شکستگی) ژلها اماده شدند با استفاده از نمک 2% بیشتر از ( ( p<0.06 آنچه مشاهده شد برای ژل های بدون اضافه کردن نمک. به استثنا برای ژل های آماده شده از ماهیچه شسته شده ( شکل 1).
برای ژل های بدون 2% اضافه کردن نمک کمترین استرس برشی وجود دارد بنابراین کمترین مقاومت به شکستگی برای ژل های آماده بدست آمد از ماهیچه های شسته شده 32.1+_4.3kpa .
ژل ها از ایزوله های پروتئین در pH 2.5 , 11, 11.2 که بیشترین اندازه استرس برشی دارند آماده شده بودند.
اگرچه اختلاف معنی داری بین این ژل ها وجود ندارد ( p>0.05). برای ژل های بدون نمک بیشترین میزان استرس 69.1+_12kpa برای ایزوله های آماده شده با استفاده از pH=11 بدست آمد در حالیکه استرس حداقل است و برای ایزوله های آماده شده با استفاده از pH=2.9 به میزان 30.4+_7 و برای روش شستشو به میزان 26+_2kpa.

مقاومت ژل ها برای تغییر شکل یا استرس برشی ( شکل 1) نشان می دهد که اضافه کردن نمک منتج به استرس بالاتر ( p<0.01) برای تمام تیمارها در مقایسه با ژل های بدون اضافه کردن نمک می گردد. برای نمونه های عاری از نمک ایزوله ها مقایسه شدند با پروتئین های تیمار شده اسید و ماهیچه شسته شده. بعبارت دیگر ایزوله های آماده شده در pH=2.9 و ماهیچه های شسته شده حداقل اندازه استرس برش را دارا می باشند ( 1.1+_0.1 , 1.2 +_0.1).
اگر ایزوله های آماده شده pH پایین داشته باشند در مقام مقایسه بدیهی است که تیمارهای pH=2.5 همراه و بدون نمک 2% از نظر معنی داری اندازه استرس بالاتری نسبت به تیمارهای با pH=2.9 دارند. بنابراین الاستیک بیشتری دارند.
اندازه استرس بدست آمده برای تیمارها کمتر بود و برای استرس برش از ماهیچه ماهی که انتظار می رود بین 2 و 3 باشد. دلیل اندازه هیا پایین تر می تواند گویای این باشد که فقدان Cryoprotectants و تنظیماتی که در پروسه تولید بوده است در این اندازه ها نقش داشته است.
Bakir, Hultin, Kelleher در سال 1994 یافته های مشابهی داشتند برای جداسازی ژل از ماهی آبی و ماهی خال خالی آتلانتیک. اندازه استرس برشی و استرس طولانی بیشتر بود برای نمونه های دارای نمک. نمک باعث اصلاح توانایی انعقاد و ژله ای شدن می شود بدلیل نگهداری آب توسط حل کردن پروتئین های میوفیبریلی ( Xiong, 1997). اضافه کردن نمک در حدود 300 mM باعث حل شدن پروتئین های میوفیبریلی می شود که توسط شکستن برهمکنش بین میوزین در فیلامنت های ضخیم و اکتین در فیلامنت های نازک صورت می پذیرد. این امر به موازات سایر پروتئین های Cytoskelet می باشد ( Lanier, 2000).

در یک خمیر ژل غلیظ شده ( از ابتدا تا انعقاد) فشار اسمزی ممکن است خیلی بالا باشد تا بدست بیاورد قابلیت حل شدن کامل پروتئین های میوفیبریلی را بدست آورد. پراکندگی قابلیت حل شدن ناکامل یا جداسازی پروتئین های با اهمیت تر در یک خمیر ژل.نمک باعث کمک به الاستیکی ژل می شود توسط پراکندگی پروتئین ها که هست یک پی آمد حل شدن کامل یا ناکامل می شود. این جالب است که نوشته شود اختلاف بین دو تیمار pH پایین. یک اختلاف در اجرای ژل بین تیمارهای pH پایین متفاوت که مشاهده شده است با سایر گونه ها.
مطالعات Kim, Park, Choi در سال 2003 بر روی ماهی سفید اقیانوس آرام نشان داد که استفاده از آزمون Puncture باعث تغییر شکل ژل های حاوی 5/1% پروتئین پلاسما گوشت گاوی می شود که بالاتر هستند برای پروتئین های تیمار شده در pH=2 در مقایسه با pH=3 که در بخشی از توضیحات آمده بود که بوسیله افزایش آبگریزی پروتئین در pH پایین صورت می پذیرد.
Devenport, Theodore, Kristinsson در سال 2004 متوجه گردیدند که تیمارهای pH پایین می تواند بعبارت دیگر شرح داده نشود و توسط تغییرات آبگریزی یا تغییرات در شکل پروتئین با استفاده از تریپتوفان در شکلدهی ژل های ضعیف باشد. در خلال ته نشین شدن ایزوالکتریکی پروتئین های حل شده در pH=2.9 مشاهده شد که پروتئین ها بنظر میرسد که بیشتر ته نشین می شوند در مقایسه با پروتئین در pH=2.5 و pH=11.
ته نشین های بیشتر شکل نمی گیرد بعنوان ساختار سوم و بنابراین شکل یک ژل ضعیف تر را بخود می گیرد.
Hermansson در سال 1978 گزارش کرد که دناتوره شدن پروتئین ها از ابتدا تا ته نشین شده نتیجه می شود در ساختار ژل ارایه شده که الاستیکی بیشتری دارد اگر ته نشین اتفاق بیفتد برای تغییر شکل دناتوره شدن.
بسیاری از برهمکنش های پروتئین – پروتئین ممکن است نتیجه شود در یک ژل الاستیکی سخت و محکم در حالی که بسیاری از برهم کنش های آب – پروتئین ممکن است نتیجه شود در یک ژل نرم و شکننده ( Cortez-Ruiz, Pacheco-Aguilar, Garcia-Sanches & lugo- Sanches, 2001). هیدرولیز زنجیره سنگین میوزین مشاهده شد برای ایزوله های تولید شده با پردازش اسید ( Kristinsson &Ingafoltir, 2006) که می توانست در قسمتی توضیح بدهد کاهش قابلیت شکل دهی ژل را.
این مطلب با نتایج بدست آمده undeland و همکارانش مطلبقت دارد که پیشنهاد کرد کاهش مقدار زنجیره سنگین میوزین کمک می کند به میزان فشار کمتر در شرایط اسیدی. اگر چه که تیمار pH=2.5 با پروتئین های Tilapia بهتر بود از تیمار pH=2.9 این امکان وجود دارد که پروتئاز ها در تحقیق در pH=2.9 نسبت به pH=2.5 فعال تر بودند.
اختلافات در شکل پروتئین بین دو تیمار ممکن است دلیل اختلافی که در بالا شرح داده شد باشد.
Kristinsson و Ingadottir در سال 2006 گزارش کردند که ماهیچه شسته شده، ایزوله های اسیدی و ایزوله های قلیایی اختلاف دارند از نظر ترکیب پروتئین که ممکن است کمک کند یا شرکت داشته باشد در اختلاف توانایی شکل و فرم گرفتن ژل در این تیمارها. پردازش قلیایی و پردازش شستن حذف کرد پروتئین های مشابه را اما اختلاف معنی داری داشت در توانایی شکل دهی و فرم دهی ژل.
میزان استرس های خیلی کم بدست آمده برای ماهیچه های شسته شده نسبت به پروتئین های تیمار قلیایی و اسیدی که نشان می دهد اختلاف ساخت و شکل پروتئین ها کمک می کند به تنوع در خصوصیات انعقاد و ژله ای شدن.

3-2: پیچ خوردگی:
آزمون پیچش یک آزمون معمولی است که استفاده می شود در صنعت برای یک تحول سریع کیفیت ژل. تمامی تیمارها با اضافه کردن 2% نمک توانایی پیچ خوردگی عالی پیدا کردند و بالاترین اعداد موجود ( عدد 5) را به خود اختصاص دادند ( جدول 1). ژل ها آماده شدند با استفاده از پروتئین های تیمار قلیایی بدون نمک توانایی پیچ خوردگی عالی دارند و دولا هستند و بدون شکستگی. ژل های عاری از نمک با استفاده از پروتئین های تیمار اسیدی و ماهیچه شسته شده خیلی ضعیف تر هستند در این زمینه.
کمترین عدد پیچ خوردگی برای ژل های تهیه شده از ایزوله ای ساخته شده با تیمار pH=2.9 که در خلال اولین پیچ خوردگی به دو بخش تقسیم می شوند عدد یک در جدول درج شد. ژل ها تهیه شده از ماهیچه شسته شده و pH=2.5 بدون تقسیم شدن در خلال اولین لایه و عدد 3 را به خود اختصاص داد.

تغییر شکل ماده:
آزمون استرس با نوسان کوچک برای تغییر در خصوصیات ویسکوالاستیکی ژل ها در خلال حرارت دهی و سرما دهی انجام شد.
ضریب ذخیره سازی نهایی و اولیه ( G) در خلال انعقاد و ژله ای شدن برای تمامی تیمارها تعیین گردید. تمامی تیمارهای ضریب G اولیه بالاتری در غیاب نمک دارند.G بالاتر بدین معنی است که یک سیستم سخت و محکم می باشد. خمیر پروتئین تنظیم شد در pH=7.1- 7.2 که می تواند یک شارژ منفی به پروتئین ماهیچه بدهد ( Feng & Hultin 1997). این شارژ منفی ایجاد می کند نیروی قوی بین پروتئین ها که نیروی بیشتری را به آب وارد کند تا سیستم قوی تری را ایجاد کند.
هنگامی که NaCl 2% اضافه شد یون ها تعدادی از نیروهای دفع کننده غربال می کنند تا بیاورند پروتئین ها را نزدیک به هم و بنابراین فضای موجود را کم میکند( Kristinsson& Hultin 2003 ) و بنابراین هیدراسیون را کاهش می دهد و منجر به کاهش انبساط سیستم می شود اختلاف در G اولیه بین تیمارها مشاهده شد. ماهیچه های شسته شده نشان دادند بیشترین مقدار ار در بین نمونه هایی که حاوی نمک بودند. این شباهت منجر به ساختار بیشتر در ماهیچه های شسته می شود و از انجایی که تعداد میوفیبریل ها باید دست نخورده بمانند برای این سیستم و بسیاری از پروتئین های میوفیبریل بصورت طبیعی دست نخورده باقی خواهد ماند. G نهایی نمونه هایی که تحمل کرده اند حرارت را سبب انعقاد و ژله ای شدن می شوند با تنظیم سرما دهی ( شکل 2) . نتایج برای G نهایی نشان داد تنوع معنی داری برای تیمار نمونه های اسیدی که می توانست نسبت داده شود به روشهای استفاده شده، ایزوله یا مواد خام. شواهدی دال بر اینکه پردازش اسید ممکن است منجر به تنوع بیشتری شود در انعقاد و ژله ای شدن در حالیکه آزمون استرس کوچک استفاده می شوند در مقایسه با پردازش قلیایی ( Theodore, Kristinsson & Crynen, 2003).

فرمت این مقاله به صورت Word و با قابلیت ویرایش میباشد

تعداد صفحات این مقاله   29 صفحه

پس از پرداخت ، میتوانید مقاله را به صورت انلاین دانلود کنید